Des interactions peptides-membranes biologiques ont pu tre mod lis es gr ce au d veloppement des syst mes biomim tiques et des outils biophysiques associ s. Notre objectif tait d'apporter des l ments pour la compr hension du r le de la structure secondaire des peptides durant leur interaction avec les membranes. Lors de ce travail, deux peptides ont t utilis s: L'alam thicine, peptide antimicrobien, a permis d'analyser les interactions h lice membranes. Le K3A18K3 est un peptide synth tique et la pr diction de sa structure secondaire donne une h lice. Nous avons utilis diff rentes membranes biomim tiques, dont des monocouches de Langmuir et des bicouches lipidiques support es. L'organisation de ces deux peptides a t caract ris e par microscopie BAM. L'orientation et la structure secondaire ont t d termin es par PM-IRRAS. De plus, la RMN MAOSS a t appliqu e pour des mod les de bicouches support es sur film de PET. La RMN a permis d'analyser l'effet des peptides sur l'orientation des lipides, d'une part et l'orientation du peptide K3A18K3 synth tique marqu 15N d'autre part. Ce livre s'adresse aux tudiants en biochimie, biophysique, pharmacie, ainsi qu'aux enseignants.
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