Die Sialylierung von Glycoproteinen auf der Zelloberfl che spielt eine essentielle Rolle bei Entwicklungsprozessen, aber auch in der Pathogenese verschiedener Krankheiten. Die Sialins uren, als endst ndige Komponenten der Oligosaccharidketten sind in eine Vielzahl von zellul ren Interaktionen involviert. Die N-Acetylneuramins ure ist der biologische Vorl ufer aller nat rlich vorkommender Sialins uren. Die ersten Schritte der Sialins urebiosynthese werden von der UDP-N-Acetylglucosamin-2-Epimerase/N-Acetylmannosamin-Kinase (GNE), dem Schl sselenzym der Sialins urebiosynthese, katalysiert. Im Rahmen dieser Arbeit wurden zwei neue Isoformen, hGNE2 und hGNE3, identifiziert. W hrend GNE2 auch in anderen Spezies gefunden wurde, beschr nkt sich das Vorkommen von GNE3 auf die Primaten. Sowohl die humanen als auch die murinen Isoformen zeigen gewebsspezifische Expressionsmuster und konnten als l sliche aktive Enzyme exprimiert und charakterisiert werden. W hrend alle Isoformen ManNAc-Kinase-Aktivit t besa en, bildeten nur hGNE1, mGNE1 und mGNE2 UDP-GlcNAc-2-Epimerase-aktive Tetramere. Bei hGNE2 war die Epimeraseaktivit t reduziert, wohingegen hGNE3 keine Epimeraseaktivit t mehr besa .
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